Наукові конференції України, Сучасні напрями селекційного удосконалення пшениці

Розмір шрифту: 
Генетика изоферментов бета-амилазы и качество зерна мягкой пшеницы
В. П. Нецветаев, Л. С. Бондаренко, Т. А. Рыжова, О. В. Акиншина

Остання редакція: 2017-05-28

Тези доповіді


На основе анализа F2 яровой пшеницы Pyrotrix с почти изогенными линиями сорта Новосибирская 67 (АНК-12 и АНК-14А) определили хромосомы, ответственные за генетический контроль изоферментов бета-амилазы. Установлено, что наименее подвижный сдвоенный компонент A бета-амилазы сорта Pyrotrix контролируется локусом β-Amy-A1, расположенным на расстоянии 13,70+3,37% рекомбинации от факторов B1b1 (Безостость vs. остистость). Наиболее подвижный сдвоенный компонент D этого сорта показал сцепление с локусом Rht 2, ответственным за высоту растений пшеницы, равное 38,89+4,75% рекомбинации. Следовательно, компонент D сорта Pyrotrix контролируется локусом β-Amy-D1. Компонент B, находящийся под дигенным контролем, показал сцепление бета-амилазного фактора с геном Rht 2 в 33,40+10,31% рекомбинации. Таким образом, компонент А сорта Pyrotrix, контролируется локусом β-Amy-A1, расположенным в хромосоме 5AL. Сдвоенный компонент D бета-амилазы этого сорта находится под контролем фактора β-Amy-D1 хромосомы 4DL. Компоненты зоны С показали дигенное наследование. Один из факторов этой зоны был аллелен локусу β-Amy-A1, другой, вероятно, идентичен локусу β-Amy-B1 хромосомы 4В.

Исследовалась также гомозиготная самоопыляющаяся популяция озимой мягкой пшеницы F→∞ 24/04 Х Одесская красноколосая по вариантам бета-амилазы и агрегирующей способности белкового комплекса зерновки с помощью дисульфидных связей. В данном случае, зимограмма бета-амилазы родителя 24/04 была идентична Pyrotrix, а зимотип Одесской красноколосой из встроенного компонента накладывался на медленноподвижный сдвоенный компонент А. Анализ наследования в этой комбинации показал моногенный характер наследования компонентов C и D, но тригенный зоны А и дигенный зоны В. Наблюдаемая дифференциация по зимотипам бета-амилазы позволила оценить их агрегационную способность, связанную с аллелями локусов β-Amy-A1,      β-Amy-B1 и β-Amy-D1